Enzimler ( Prof.Dr. Emel ULAKOĞLU ZENGİN )

    I.TANIM

   Enzimler, metabolizma reaksiyonlarını hızlandıran,biyolojik katalizörlerdir.

1.Enzim aktivitelerinin ölçümü hastalıkların tanı ve izlenmesinde   kullanılır.

    Örn:Miyokard İnfarktüsünde:

          CPK (Kreatin fosfokinaz) SGOT (AST) (Serum glutamat okzalasetat transaminaz) LDH (Laktat dehidrogenaz)

2.Kalıtsal metabolik hastalıklar bazı enzimlerin incelenmesiyle  ortaya çıkar.

Örn:Galaktozemide:

           Galaktoz-1-fosfat uridil transferaz

3.Tedavi amacıyla bazı enzim preparatlarından yararlanılabilinir.

Etkiledikleri maddelerin (substratlarının) sonuna -az- takısı eklenerek  isimlendirilir.

Madde Hidroliz Enzimi

Nişasta(Amilon)                           Amilaz

Yağ      (Lipos)                              Lipaz

Protein
Proteaz

Üre
Üreaz

Bu kurala uymayanlar: Pepsin, tripsin, pityalin

Katalizledikleri reaksiyon tipine göre: oksidaz, dekarboksilaz

Günümüzde bu tür karışıklıkları önlemek amacıyla Uluslararası Biyokimya

Birliğinin (IUB) Enzim Komisyonu tarafından Sistematik isimlendirme  önerilmiştir. Bu sistemde her enzim, katalizlediği reaksiyon tipine ve mekanizmasına göre isimlendirilmektedir.

Günlük kullanımda önerilen kısa isme ilaveten daha detaylı sistematik  ismin kullanılması öngörülmüştür.

SİSTEMATİK İSİMLENDİRMENİN TEMEL ÖZELLİKLERİ

1. Reaksiyonlar ve bu reaksiyonları katalizleyen enzimler, reaksiyon mekanizmalarına göre 6 sınıfa bölünürler. Bu  sınıflarında alt sınıfları  vardır.

2. Her enzimin bir kod numarası vardır (EC). Bu kod, dörtlü sayı grubu ile gösterilir.

1.OKSİDOREDÜKTAZLAR

Oksidasyon (yükseltgenme) ve redüksiyon (indirgenme) reaksiyonlarını katalizleyen enzimlerdir. Dehidrogenaz ve oksidazlar, substrat olarak, hidrojen ve elektron vericileri kullanırlar.

AYÜK  +
BİND                              AİND    +
BYÜK

Bir molekülden H+kopararak, o molekülün yükseltgenmesini; bir başka  moleküle H+’i aktararak o molekülün indirgenmesini katalizlerler.

Örnek:

CH3 CH     COO־ + NAD+               CH3      C     COO־ + NADH +H+

Molekülden H+ dışında, başka grupları (C, N ve fosfor taşıyan gruplar) aktaran enzimlerdir.

 
AB  + C                     A  +  BC

Örnek:

CH2     CH     COO־ + THF                         CH2    COO־ + THF    CH2

Değişik bağların hidrolizini sağlayan enzimlerdir. Bağlara su ekleyerek koparılmalarını katalizlerler.

  AB +  H2O                    AOH  +  BH

Örnek:

  NH2       C     NH2  + H2O                 CO2 + 2NH3

C-C, C-O, C-N ve C-S bağlarını yükseltgeme ve hidroliz dışında bir mekanizma ile kıran enzimlerdir.

                      AB                    A  +  B

Örnek:

      CH3       C         COO–                                     CH3        CH    + CO2

Optik ve geometrik izomerlerin rasemizasyonunu katalizleyen enzimlerdir.

                    ABC                ACB

Molekül-içi düzenleme yaparlar.

–OOC     CH C    CoA              –OOC    CH2     CH2            C     CoA

Yüksek enerjili fosfatların enerjisini kullanarak, karbon ile C,O,S,N arasında bağ oluşumunu katalizleyen enzimlerdir.

     A
+ B + ATP                AB + ADP
+ Pİ

ATP ve benzeri trifosfatları
kullanarak iki molekülü birleştirirler.

CH3     C
COO–
+  CO2                         HOOC     CH2      C
COO–

Sistematik
İsimlendirme:

Örn:

ATP
+ D-Glukoz                     ADP +
D-Glukoz-6-Fosfat

Önerilen
kısa isim: Hekzokinaz

Enzim
kodu: EC
(2.7.1.1)

Sistematik
isim: ATP:
glukoz fosfotransferaz

EC
(2.7.1.1):

İlk
sayı:
Reaksiyon tipini açıklar (Major sınıf)

Transferaz
sınıfı

İkinci
sayı:
Alt sınıf

Fosfotransferaz

Üçüncü
sayı:Alt
alt sınıf

Hidroksil
grubunun alıcı olduğu fosfotransferaz

Dördüncü
sayı:Enzim
için spesifiktir. Fosfat grubunun D-glukoza

aktarıldığını
açıklar. Enzimin listeye girdiği seri numarasıdır.

1.Enzimler protein yapısında
maddelerdir:

Katalitik etkiye sahip RNA’ya Ribozim denir.

Denatürasyon, proteinlerin
doğal yapılarının bozulması
sonucunda

aktivitelerinin kaybolmasıdır.
Enzim denatüre olduğunda aktif bölgesi de

denatürasyona uğrayarak substratını
bağlayamaz, bundan dolayı da etkili

olamaz.

Enzimler yalnız belirli
reaksiyonları katalizledikleri ve sadece

substratları ile etkileştiklerinden
dolayı spesifik
(özgül) maddelerdir.

3.Enzimler katalitik etkinliğe
sahiptir.

reaksiyonlara göre 103 –108 kere daha hızlı olarak
gerçekleşmektedir.

molekülünün ürüne dönüşümünü sağlamaktadır.

Enzimin
dönüşüm sayısı (Turnover sayısı):

Enzim molekülü tarafından   bir saniyede ürüne çevrilen substrat

molekülü sayısıdır.

     CO2  + H2O                         H2CO3

Karbonik anhidraz, 1 saniyede 105 molekül CO2’e, H2O’yu bağlayarak

karbonik asid oluşturur.

4. Substrat-ürün
dönüşümleri çift yönlü olabilmektedir.

           C                           

Bu iki madde arasındaki
izomerizasyon glikoliz yolunda rastlanır.

Enzim iki yöne doğru reaksiyon
hızını arttırmaktadır.

5.Enzim moleküllerinde aktif bölge ismi verilen özel bir boşluk ya da

cep
kısmı bulunur.

uyumlu, üç boyutlu bir yapı oluşturmaktadır.

  kompleksi (ES), önce enzim-ürün
kompleksine, daha sonra ise

serbest enzim ve ürüne dönüşmektedir.

E
+ S         ES          EÜ               E + Ü

Waals bağları gibi non
kovalent
(zayıf) bağlarla bağlanır.

biribirlerine yanaştırmada önemli rol oynarlar.

Birçok enzimin katalitik bölgesinde
aşağıdaki aminoasidler yer alır:

Serin,
sistein, histidin, tirozin ve
lizin

RİBONÜKLEAZ:

             Histidin 12 ve Histidin 119

substratın ürüne dönüşmesini sağlayan pek çok kimyasal mekanizmayı

kullanır.

bazıları ise kataliz olayını sağlamaktadır.

diğeri ise katalitik
bölgeyi oluşturur.

1.Model:
Anahtar-kilit modeli

2.Model:
Katalitik bölgenin “uyum
oluşturma

   modeli”

1.MODEL:

yapılarının biribirini tamamlayıcı olmaları gerekmektedir.

2.
MODEL:

uymaktadır.

6.Bazı enzimler, enzimatik reaksiyon için
gerekli olan bir non-protein

   kofaktör
ile birleşirler.

    Mn+2 …vs) ve koenzim
olarak adlandırılan bir organik molekül,
genellikle

vitamin türevleri (NAD+,
FAD,CoA..gibi) yer alır.

türevlenmektedir.

enzim
holoenzim olarak bilinmektedir.

Kofaktörü
metal iyonu olan bazı metalloenzimler:

Kofaktör               Enzim

Fe2+                       Katalaz, peroksidaz

Cu2+                                  Sitokrom oksidaz, tirozinaz

Mg2+                                 Fosfohidrolaz, fosfotransferaz

Mn2+                                Arginaz

Zn2+                                   Alkol dehidrogenaz

Mo2+                      Ksantin oksidaz                          

reaksiyonlar için geçerlidir.

Enz
S     M                          M      Enz      S

Enz
     M      S                       Enz

KOENZİMİ
VİTAMİN OLAN BAZI ENZİMLER:

Enzim                      Vitamin                  Koenzim
Katalizlenen reaksiyon

Dekarboksilaz          B1
vitamini               TPP (Tiamin pirofosfat)
…………………R-CO-COOH

                                   (Tiamin)
RCHO + CO2

(Dekarboksilasyon)

Dehidrogenaz           B2 vitamini              FMN(Flavin
mononukleotid ve…………..Hidrojen

                                  (Riboflavin)            FAD
Flavin adenin dinükleotid)                 transferi

Transaminaz            B6
vitamini               Pridoksal
fosfat     ……………….Amino asidlerden aldığı

                                  (Pridoksal)
-NH2 grubunu α-keto

asidlere transfer eder.

Karboksilaz             Biotin                       Biotin      …………………………α-keto
asidlere CO2 ‘i

bağlar(Karboksilasyon)

Transformilaz         Folik
asid                  THF……………………………   -CHO, -CH2 OH, -CH3

(Tetrahidrofolat)                              gruplarının transferi

Transmetilaz           B12
vitamini               Kobamid…………………………-CH3 grubu transferi

İzomeraz
koenzim

7.
Enzimler hücrenin metabolik
gereksinimlerine uygun şekilde aktive

veya inhibe edilerek ürün oluşum hızı kontrol edilebilir.

Bu olaya enzim aktivitesinin
düzenlenmesi denir.

8. Enzimler
enerji türlerini biribirine dönüştürürler.

enerjisi şekline dönüşür.

9. Enzimler
tranzisyon (geçiş) durumunu stabilize ederek reaksiyonları

hızlandırırlar.

                   S                T*               Ü

enerjiye  sahiptir.

daha sonra son ürüne dönüşmektedir.

molekül, ürüne dönüşebilmektedir.

tarafından belirlenmektedir.                                                               

Ea =
Aktivasyon enerjisi

Ea1 = Enzimle katalizlenmemiş
reaksiyonun aktivasyon enerjisi

Ea2 = Enzimle katalizlenmiş reaksiyonun
aktivasyon enerjisi

durumuna geçebilmesi için, önce aktivasyon enerjisinden
enerji borç

alır, sonra bu enerjiyi sarfeder.

salınır.

Ea= Tranzisyon durumu serbest
enerjisi – substrat serbest enerjisi

“ Enzimle katalizlenen
reaksiyonlarda, enzimler aktivasyon enerjisini

azaltarak reaksiyonları
hızlandırırlar. Böylece enzim ve substratı,

tranzisyon enerjisi daha düşük
olan yeni bir reaksiyon yolu oluşturur.”

V.ENZİMLERİN KATALİZ HIZINA ETKİ EDEN

FAKTÖRLER

Kataliz
Hızı,
birim zamanda oluşan ürün ya da kaybolan
substrat

miktarıdır.

Enzimle
katalizlenen reaksiyonların hızını etkileyen faktörler:

1.Enzim Konsantrasyonu

2.Substrat Konsantrasyonu

3.Sıcaklık

4.pH

1.ENZİM
KONSANTRASYONU

miktarlarda ise, reaksiyonun başlangıç hızı (Vİ),enzim konsantrasyonu ile

doğru orantılı olarak artmaktadır.

2.SUBSTRAT
KONSANTRASYONU

konsantrasyonunun sabit olması koşuluyla, substrat konsantrasyonu

ile [S]
birlikte hızla artar ve maksimal hız (Vmax)
değerine varıncaya

kadar artış devam eder.

artmaz.

enzim üzerindeki substrat bağlama bölgelerinin doygunluğa ulaşmasını
göstermektedir.

enzimler, değişen substrat konsantrasyonu ile başlangıç hızı (VO)

arasında hiperbolik
bir
eğri çizerler (A).

taşımaktadır (B).

 3.SICAKLIK

arttırarak  reaksiyon hızının da artmasına yol açar.

molekül sayısı ile ilgilidir.

“Enzimle katalizlenen bir
reaksiyonda sıcaklığın yükselmesi

reaksiyon hızını arttırmaktadır.”

Ancak enzimler protein
yapısında  maddeler olduklarından,
belirli bir    

ısı derecesinden itibaren (genelde
45ºC)
 enzimin denatürasyonu söz

konusu olacağından, reaksiyon
hızında da bir azalma meydana

gelecektir.

Optimum Temperatür:

ilerisinde enzimin denatürasyonuna yol açar.

“Enzim etkinliği düşük ısıda az,
tepe noktasında en fazla, sıcaklık

arttığında ise hızla düşer.”

Genellikle, başlangıçta sıcaklığın
her 10 ºC
artışı,
reaksiyon hızının iki

katına çıkmasını sağlamaktadır.

Enzim aktivitesinde,optimum
temperatür 2 faktörle belirlenmektedir (Kırmızı eğri).

     sürekli olarak artar (mavi eğri).

     (siyah eğri).

Termik
İnaktivasyon:

Enzim çözeltisi hazırlandıktan
sonra enzim aktivitesi ölçülür (Eo). Daha

sonra çözelti termostata konarak
her 2-3 dakikada bir ısı derecesi arttırılır

ve çözeltiden bir kısım alınarak
aktivite ölçülür (E). Isıtma süresi arttıkça

aktivitede giderek azalma gözlenir.
İnaktivasyon, zamanın logaritmik

fonksiyonudur.

4.pH

Enzimatik reaksiyonlar ortamın H+ iyonu konsantrasyonundan

kolaylıkla etkilenirler.

Enzimler pH değişikliklerine bağlı
olarak başlıca 2 tip aktivite eğrisi

gösterirler:

a)
Dar sınırlar içinde etkiyi gösteren çan eğri

b)
Geniş sınırlar içinde etkiyi
gösteren plato
eğri

Çoğunlukla
enzimlerin optimum pH’ı 5-8 arasında değişmektedir.                                                                             

Maksimum aktiviteyi                  

pH= 2’de gösterir. Nötral        

pH’da çalışan enzimler

asidik ortamda denatüre

olurlar.

      pH değişikliklerinin enzimatik aktivite
üzerindeki etkileri aşağıdaki

faktörler
tarafından belirlenmektedir.

1.
Ortamın çok yüksek ve çok düşük pH
düzeyleri, enzimin denatürasyonuna

yol açarak, yapısında geri dönüşümsüz değişiklikler yapar.

2.
Apoenzim ile koenzim arasındaki bağlar
etkilenir.

3.
Bir protein olan enzimin yapısındaki
amino ve karboksil gruplarının    

iyonizasyon  durumu, ortamın pH
değerine bağlı olarak değişir.

Aktif bölgedeki iyonizasyon değişikleri, enzim-substrat reaksiyonunu ve

buna bağlı olarak katalizi bozar.

Örnek:

Katalitik aktivite için ortamdan H+ iyonu kazanılması gerekiyor ise,

moleküldeki amino gruplarının
protonlaşması gibi:

                 – NH2                    -NH3+

Alkali  pH ‘da proton kaybı olacağından, verilen
örnekte enzimatik

aktivite hızı düşer.

4.
Büyük çoğunlukla pH değişikliklerinden
substratın da iyonizasyon

durumu etkilenir.

Reaksiyon Hızı (v):

Enzim etkisiyle birim zamanda kaybolan substrat miktarı veya

oluşan ürün miktarı ile ölçülür.

Enzim Moleküler Aktivitesi:

Optimum reaksiyon şartlarında, 1 molekül enzim tarafından 1 dakikada

ürüne dönüşen substrat miktarıdır.

Spesifik Enzim Aktivitesi:

mg protein başına düşen enzim ünite sayısıdır.

Enzim Ünitesi:

Optimal şartlarda, 1 dakikada 1 mikromol (μmol)
substratı ürüne

dönüştüren
enzim miktarıdır.

Enzimlerin katalizledikleri
reaksiyonlarda genel kimyasal reaksiyon

kinetikleri geçerlidir.

Michaelis ve Menten isimli araştırmacılar, enzimlerle gerçekleşen reaksiyonlar için basit
bir tanımlama yapmışlardır.

Enzim kinetiklerinin kantitatif
analizleri için geliştirilen bu model, tek

substratlı reaksiyonlar için
geçerlidir.

E
+ S              ES              E
+ Ü

k1, k2 ve k3 :  reaksiyonların hız sabitleri

önce enzim-substrat [ES]  kompleksini oluşturur.

[ES]
kompleksi daha sonra başlıca 2 akıbete uğrayabilir:

1. Sabit
bir hızla (k2) yeniden E ve S’a dönüşür.

2.
Yahut k3
sabit hızıyla ürün [Ü]
oluşurken enzim de serbestleşerek ilk

yapısını kazanır.

ES
oluşum hızı =
k1[E]
[S]

ES
yıkılım hızı =
(k2 +k3) [ES]

Reaksiyon hızı ile substrat
konsantrasyonu arasındaki ilişkiyi tanımlayan

Michaelis-Menten denklemi kurulurken
aşağıdaki varsayımlar gözönüne

alınmıştır:

1.
Substrat konsantrasyonu [S],
enzim konsantrasyonun [E]’dan
çok

daha fazladır. Böylece belirli bir zamanda enzime bağlı olan substrat

miktarı ihmal edilebilir.

2.  Reaksiyonun
denge durumunda ES kompleksinin oluşum ve

yıkılım hızları biribirine eşittir.

Reaksiyonun denge durumunda :

 k1 [E]
[S]
= [k2
+ k3]
[ES]     (1)

                   

[ES]  =                                  (2)

Michaelis-Menten
denklemi hiperbolik
bir eğrinin
denklemidir.

VMAX
:

ulaşılır.

Km
: (Michaelis-Menten Sabiti)

miktarıdır.

dolduran  substrat miktarıdır.

substrat kullanılmalıdır.

               Km =  

 Belirli bir andaki kataliz hızı:

         

Vo
=                                             Michaelis-Menten Eşitliği

bir biçimde belirlenmesi kolaylaşmaktadır.

Lineweaver-Burk
çift-resiprok Eğrisi

Km Değerinin Bilinmesinin Önemi

VII.ENZİM
AKTİVİTESİNİN İNHİBİSYONU

      engelleyen maddeye inhibitör adı verilir.   

        İnhibitör, bir molekül yada iyon olabilir.

Enzim
Katalizinin İnhibisyonu (engellenmesi)

1.   Enzimlerin yapısal özelliklerinin ve
katalitik aktivitelerinin

      incelenmesinde önemli rol oynar.

2.   Hücre içindeki metabolik yolların belirlenmesinde yol gösterir.

3.
Biyolojik sistemlerin temel kontrol mekanizmasını oluşturur.

4.   Pek çok ilaç ve zehirli bileşik tarafından ortaya çıkabilir.

Enzimlerin
inhibisyonu;

olarak iki grupta incelenir.

1-Geriye
dönüşümlü (reversibl) inhibisyonlar:

Bu tip inhibisyonlarda substrat
konsantrasyonunun ya da

inhibitöre oranla enzim
konsantrasyonunun arttırılması ile

enzim inhibitör ilişkisi tersine
çevrilebilmektedir.

a)Yarışmalı
(kompetitif) inhibisyon:

bağlanmaktadır.

enzim ile inhibitör kolaylıkla bağlanırlar, ancak ürün

oluşamamaktadır. Bu tip inhibitörler, enzime asıl substratın

bağlanmasını engelleyen maddelerdir.

gereklidir.

inhibitöre olan ilgisi azalmakta ve inhibisyon ortadan

kalkmaktadır.

E +S             ES            E + Ü           ES,
İ bağlayamaz.

+                                                        Eİ,
Ü oluşturamaz.

İ             Eİ

VMAX   DEĞİŞMEZ.

Km    

değişir.

VMAX

    eğimi) büyümüştür.

Bir
molekülün, belirli bir enzimin inhibitörü olup olmadığı,yahut

inhibisyonun
tipi, kinetik analizlerle ortaya konulur!

     faydalanılır.

    dönüşür.

     Böylece formaldehid oluşumu yarışmalı
olarak engellenir.

b)Yarışmasız
(nonkompetitif) İnhibisyon:

E +S            ES            E +Ü      VMAX

Km      DEĞİŞMEZ

Eİ + S          EİS            Ü

c)Yarışmasız  (unkompetitif) inhibisyon:

E +S            ES            E + Ü

                        +

                        İ                                     

                        EİS              Ü

                         

VMAX  

     Km       

2-
Geriye dönüşümsüz (tersinmez, irreversibl inhibisyon):

enzim yapısını bozduğu için geriye dönüş olmamaktadır.

nörotransmittörü parçalayan asetilkolin esteraz’ ın tersinmez

inhibitörüdür.

maddedir.

uğrar.

edilmesi hidroliz olayını engeller ve bunun sonucunda felç meydana

gelir.

esterazın tersinmez engelleyicisidir.

bölgesinde serin amino asidini içeren enzimlerle geriye

dönüşümsüz inhibisyon yapar.

Kurşun
zehirlenmesi

     sülfhidril grubuyla (-SH) kovalent bağlar oluşurur.

katalizleyen ferrokelataz ve yine bu sentezde yer alan δ-aminolevülinat

    dehidraz isimli
enzimler kurşunun geri dönüşümsüz inhibisyonuna

duyarlı enzimlerdir.

3-Bazı ilaçlar da enzim inhibitörü
olarak etki ederler.

     angiotensin II’ye çeviren ACE’yi bloke ederek gösterirler.

Angiotensin
I
Angiotensin II

VIII.
ENZİM AKTİVİTESİNİ DÜZENLENMESİ  

Bir metabolik yolun belli bir hızda ve yönde ilerleyebilmesi için

kontrol altında tutulması gerekir,
bu da enzimlerin sayesinde olur.

Enzim aktivitesi 2 şekilde kontrol
edilebilir:

1-Enzimin
mutlak (absolü) miktarının değişimi

2-Enzimin
katalitik etkinliğinin değişimi

1-ENZİMİN
MUTLAK MİKTARININ DEĞİŞİMİ

değiştirerek düzenleyebilir.

ya da azalabilir (represyon, baskılanma).

Enzim
sentezi indükleyici bir maddeye cevap olarak tetiklenebilir.

bulunmadığından dolayı galaktoz ve glukoza hidrolizleyemez.

mikroorganizma laktozu kullanır hale gelir.

sentezlenmesini indüklemiştir.

İndükleyici
maddelerin çoğu, enzimlerin substratlarıdır.

Ancak substrata yapısal bakımdan
benzeyen bileşikler de indükleyici

madde olabilirler fakat substrat olamazlar!

histidin sentezleyemez (
represyon, baskı altına alma).

2-ENZİMİN
KATALİTİK ETKİNLİĞİNİN DEĞİŞİMİ

1.
Enzim molekülünün
aktivasyon-inhibisyonu

    (Allosterik enzimler)

2.
Kovalent Modifikasyon

3.
Zimojen Aktivasyonu

1.ALLOSTERİK
ENZİMLER  

     Allosterik “başka
yere ait”
anlamına gelir.

efektör
(modülatör) isimli moleküller tarafından düzenlenirler.

substratına olan ilgisi değişir.

    aktiviteyi
arttırdığında pozitif
efektör denir.

bölge bulunur.

        Bu olaya kooperativite adı verilir.

allosterik
inhibitör ise enzimin etkinliğini azaltır.

 sigmoidal karakter kazanır.

V

homotropik
etki denir.

tarafından aktive ya da inhibe edilmekte ise heterotropik etkiden

bahsedilir.

görev yapabilir.

        A                           B                                C                           D

D’nin konsantrasyonu, sentezlendiği kadar
tüketilmediğinden dolayı

artacak olursa, metabolik yoldaki
ilk enzim inhibe olur.

Düzenleyici
enzimler sayesinde son ürünün birikimi engellenmiş olur!

2.
KOVALENT MODİFİKASYONA UĞRAYAN SİSTEMLER

değişebilir.

dönüşebilen enzimlerdir.

       Bu enzimler iki aktivite halinde
bulunurlar:

          Yüksek ve düşük aktivite

belirli serin, treonin veya tirozin isimli aminoasidlere bir fosfat

grubunun eklenmesi veya bir fosfat grubunun çıkarılmasıdır.

daha aktif olabilmektedir.

Metabolik yolun gereksinimine uygun
olarak, fosfor grubunun

enzime ilavesi ya da enzimden
ayrılması sonucunda, enzim iki faklı

şekilde çalışmaktadır.

     Glukoz
Glikojen

Glikojen
sentataz

Glikojen
fosforilaz

Organizmanın glukoza gereksinimi
olduğu esnada, glikojen sentataz

fosforillenerek aktivitesini
kaybeder. Aynı esnada glikojen fosforilaz

bir fosfat grubu bağlayarak aktif
şekle dönüşür. Bu sayede depo

maddesi glikojenden glukoz sağlanmış olur.

Fosforilasyon ve defosforilasyon
sırası ile protein
kinaz ve protein

fosfataz ismi verilen enzimler tarafından
gerçekleştirilmektedir. Bu

enzimler ise hormonal ve sinirsel kontrol altında tutulmaktadır.

Aktif
sentataz
İnaktif fosforilaz

İnaktif
sentataz
Aktif fosforilaz

Aktif
sentataz
İnaktif fosforilaz

İnaktif
sentataz
Aktif fosforilaz

Kinaz ve Fosfataz isimli enzimler kovalent modifikasyonun
reversibl

(geri
dönüşebilir) oluşunu sağlayan enzimlerdir.

3.ZİMOJEN
AKTİVASYONU

zarar vermemeleri için aktif olamayan öncül moleküller şeklinde

sentez edilirler. Bu moleküllere proenzim veya zimojen adı

verilmektedir.

    (yarılması, kırılması) ile olur.

barsaklara salgılandığında peptid bağları kırılır ve aktif şekle

dönüşür.

Tripsinojen                               Tripsin

 (İnaktif)                                    (Aktif)

Kimotripsinojen                        Kimotripsin

(İnaktif)                                    (Aktif)

Kan plazmasında:

Fibrinojen                                 Fibrin

(İnaktif)                                    (Aktif)