Etiket Arşivleri: rennet

Süt Proteini Ürünleri ve Sütlü Tatlılar

SÜT PROTEİNİ ÜRÜNLERİ
SÜT PROTEİNLERİ VE GENEL ÖZELLİKLERİ
SÜT PROTEİNİ ÜRÜNLERİNİN ÜRETİMİ
SÜT PROTEİNLERİNİN FONKSİYONEL ÖZELLİKLERİ
SÜT PROTEİNLERİNİN KULLANIM ALANLARI

SÜT PROTEİNİ ÜRÜNLERİ

Süt proteini ürünleri izolasyonları ve kullanımları sırasında önemli reaksiyonlara uğrayan, interaksiyonlara giren ve kompleks konformasyonal
durumlar gösteren makro ve mikro bileşenlerin oluşturduğu protein
sistemleridir.Bunlar, geleneksel yollarla ya da ultrafiltrasyon, mikrofiltrasyon, jel filtrasyonu, elektrodiyaliz gibi tekniklerle sütten veya peyniraltı suyundan ayrılarak konsantre hale getirilebilir ya da kurutularak toz haline dönüştürülebilir. Başlıca ticari süt proteini ürünleri şunlardır:
Asit ve maya kazeinler,
Sodyum/potasyum/kalsiyum kazeinatlar,
Kazein/serum proteini ko-presipitatları,
Laktalbümin,
Serum proteini konsantratları,
Süt proteini hidrolizatları.
Diğer süt proteini ürünleri, bu temel ürünlerin türevleri veya karışımları ya
da diğer katkı maddeleri (karbonhidrat, yağ,tuz, emülsifiyer, stabilizer, asitlik
düzenleyici gibi) ile oluşturdukları kombinasyonlardır.

Besleyici, işlevsel ve duyusal niteliklerinin üstünlüğü nedeniyle, süt proteini ürünleri formüle gıda sistemlerinde katkı maddesi olarak kullanılır.Bunun dışında süt proteinleri ürünlerinden endüstriyel ve tıbbi amaçlarla da büyük ölçüde yararlanılmaktadır.
Formüle gıdalara katılacak protein ürünlerinde aranan genel nitelikler şunlardır:
Toksik ve beslenme açısından olumsuz etki yaratan maddeler taşımamalı.
Yabancı bir tada sahip olmamalı ve pigmentler bulundurmamalı.
Protein içeriği yüksek olmalı.
İşlemeye uygun olmalı, diğer katkı maddeleriyle uyumlu bir karışım oluşturmalı.
Belirli bir işlevi yerine getirmeli.
Katıldığı gıdanın besleyici değerini arttırmalı.
Ucuza ve kolay temin edilebilir olmalı.
Bu genel niteliklere ilaveten, proteinler katıldıkları gıdalarda belirli işlevleri yerine getirebilmelidir. Bu işlevlerin büyük bir kısmı, proteinlerin konformasyonuna , çözünebilirliğine ve su bağlama kapasitesine göre değişmektedir. Süt proteini ürünleri, gıda endüstrisinde gerekli işlevlerin birçoğunu tatminkar bir düzeyde yerine getirdikleri için artan bir ilgi çekmektedir

SÜT PROTEİNLERİ VE GENEL ÖZELLİKLERİ

Normal inek sütünde %3-3.5 arasında değişen oranda protein bulunur.Süt
proteini kazein ve serum proteinleri olmak üzere iki tip proteinden ibarettir.
Kazein, toplam süt proteinlerinin %76-86’sını teşkil eder. Sütte; esas olarak
kalsiyum fosfattan ibaret inorganik materyalle birlikte küresel şekilli miseller
halinde bulunur. Kazein, her biri farklı genetik varyantlara sahip olan üç
primer proteinle, primer proteinlerin proteolizi sonucu oluşan minör proteinlerden ibarettir.
Serum proteinlerinin toplam protein içindeki oranı %14-24 arasında değişim
gösterir. Bunlar normal olarak monomer ya da dimer halinde, sütün serum
fazında çözünür durumda bulunur. Serum proteinlerinin başlıcaları, βLactoglobülin, α-Laktalbümin, sığır serum albümini, immünoglobülinler ve
proteaz-peptonlardır. Ayrıca, laktoferrin, laktoperoksidaz, laktolin, glikoprotein ve serum transferin gibi minör proteinler de bulunmaktadır.

Fizikokimyasal özellikleri bakımından kazein ve serum proteinleri arasında
farklılık vardır. Kazein molekülleri amfibik(hem sulu hemde susuz ortamlarda faaliyet gösterebilme) niteliktedir. Bu durum hidrofob ve hidrofil
aminoasitlerin polipeptit zincirinde düzenli bir dağılım göstermemesinden ileri gelir. Bu da kazeinatların iyi bir yüzey aktif madde özelliğine sahip olmasını sağlar.
Kalsiyum ve fosfor, kazeinlerin yapısı üzerinde önemli etkiye sahiptir..
Serum proteinleri, sıkı ve globüler formda moleküller halindedir. Polipeptit
zincirindeki aminoasitleri düzenli bir dağılım gösterme eğiliminde olduğu için, serum proteinleri amfibik nitelikte değildir.Yüksek miktarda sistein
bulundurmaları, daha fazla sayıda disülfit çapraz bağları oluşturabilmelerine
yol açar. Serum proteinleri ısıya karşı duyarlıdır. Isıtmaya bağlı olarak
polipeptit zincirleri açılır, 65 C’nin üzerinde denatürasyona uğrar ve doğal
durumlarına dönemezler.

Süt proteinlerinin temel özellikleri ve bu özelliklerde pH, sıcaklık, iyonik güç
ve bileşim gibi faktörlerin ve enzimatik yolla parçalama, koyulaştırma ve
ısıtma gibi işlemlerin etkisiyle teşvik edilen değişimler onların diğer süt
bileşenleri veya diğer gıda bileşenleri ile interaksiyonlara girmelerine olanak
tanır. Böylece çeşitli gıda sistemlerinde belirli fonksiyonları yerine
getirmelerini sağlar.
Son yıllarda, sütteki minör proteinlerden birçoğunun belirli fizyolojik işlevlere sahip oldukları kabul edilmektedir. Diyabet, yüksek tansiyon, hiperlipidemi, kansızlık, alerji, bağışıklık yetersizliği ve kanser gibi rahatsızlıkların önlenmesi ve tedavisi bu işlevler arasındadır. Bunların dışındaki fizyolojik faaliyetler; mineral maddelerin, özellikle kalsiyum ve demirin transferi, vücudun bağışıklık, sinir ve dolaşım sistemlerinin kontrolü ve ayrıca yaşlılığın etkilerinin kontrol altına alınmasını kapsamaktadır.

SÜT PROTEİNİ ÜRÜNLERİNİN ÜRETİMİ

1.KAZEİN ÜRETİMİ

Kazein, yağsız sütün pıhtılaştırılması, yıkanması ve kurutulması suretiyle elde edilen proteince zengin bir ürün olarak tanımlanabilir. Sütün pıhtılaştırılmasında yararlanılan maddeye göre başlıca iki tip endüstriyel kazein mevcuttur.

ASİT KAZEİN:Yağsız sütün pıhtılaştırılmasında kullanılan pıhtılaştırıcı unsuruna göre kendi içinde ikiye ayrılır.Seyreltik mineral asit(hidroklorik asit veya sülfirik asit) ilavesiyle elde edilen kazeine MİNERAL ASİT KAZEİN, laktik starter kültürü yardımıyla üretilen kazeine de LAKTİK KAZEİN adı verilir.

RENNET (MAYA KAZEİN):Yağsız sütün proteolitik bir enzimle pıhtılaştırılması suretiyle nötral pH’da elde edilen kazeindir. Kazein üretiminde ilk aşama yağsız sütten kazeinin presipite edilmesidir. Bunu izleyen aşamalar her iki kazein çeşidinde de aynıdır.


Kaynak: http://content.lms.sabis.sakarya.edu.tr/Uploads/78154/37330/kurutulmu%C5%9F_ve_%C3%B6zel_s%C3%BCt_%C3%BCr%C3%BCnleri_9,_ve_10._hafta.pdf

Rennin – Kimozin ( Rüya AYDEMİR )

Çok küçük yaşta süt ile beslenen buzağılar kesime gönderilerek şirdenlerinden (abomasum) elde edilir.(3) Şirden kardiya, fundus ve pylorus olmak üzere üç bölgeye ayrılır. Kardiyada enzim yoktur; fundus kimozin bakımından pylorus’un üç katı enzime sahiptir.
İyi kalitede buzağı Rennet’i yaklaşık %10 Pepsin içerirken piyasadaki pek çok buzağı Rennet’i yaklaşık %50 Pepsin içerir. Bunun proteolitik spesifikliği Kimozin’e benzerdir ve verimi artırır. Ancak bazen
– pıhtılaşma yavaş
– pıhtı yumuşak
– peynir altı suyu ile yağ kaybı yüksek
– peynir yapısı farklı
olabilir.
TİCARİ RENNET İÇERİĞİ
SÜTÜN ENZİM (RENNET) İLE PIHTILAŞTIRILMASI
Sığır kazeini 4 ana fraksiyondan oluşur: αalfa-s1-kazein, αalfa-s2-kazein, betaβ-kazein, κK-kazein

Yüksek fosfat içeriklerinden dolayı αalfa-s1-kazein, αalfa-s2-kazein ve betaβ-kazein’ler Ca+2 ile kuvvetli bağ yaparlar ve Ca+2 6mM’den yüksek olduğunda çökerler. K-kazein, kalsiyuma hassas olan kazeinleri kümeleşmeye karşı korur. Çoğu kazein miselinde κK-kazein genel olarak misellerin dış yüzeyinde olmakla birlikte Ca+2’ye hassas olan diğer fraksiyonlar miselin iç kısmında yer alır.(8)

Sütün enzimle pıhtılaşması 3 aşamada meydana gelmektedir:
1. Enzimatik proteoliz
2. Agregasyon
3. Jelleşme

Süt endüstrisinde peynir yapımı için yılda 100 milyon $ değerinde Kimozin kullanılmaktadır. Bu sebeple rekombinant Kimozin üretimine gidilmiş ve inek kimozini E.Coli’de klonlanmıştır. Bu rekombinant Kimozin FDA’nın 1990’da insan tüketimi için onayladığı ilk genetik mühendisliği ürünü olmuştur.(10)
REKOMBİNANT KİMOZİN ÜRETİMİ
Kimozinin özgül aktiviteleri farklı 3 izoenzimi vardır: A, B ve C. Kimozin’de A ve B’nin miktarı çok, C’nin miktarı azdır. A ve B aminoasit farklılıkları gösterir. C ise üç aminoasit bölgesi eksik olan (Asp244 – Phe246), A’nın bir parçalanma ürünü olarak görülür.(5)
KİMOZİN İZOENZİMLERİ
Enzimatik aşamada κK-kazein peynir mayasındaki Rennin tarafından gerçekleştirilen sınırlı bir proteoliz ile Phe-Met 105-106 (Fenilalanin-metiyonin) bağından parçalanarak para-Kκ-kazein ve glikomakropeptit oluştururlar.

Para-K-kazein’in 2 değerli iyon içerenleri misellere tutunurken, glikomakropeptit misellerden ayrılıp seruma geçer ve misellerin zeta potansiyelini düşürür. Bu durum, κK-kazein’in misel stabilitesi üzerindeki koruyucu etkisinin kaybolmasına sebep olur ve pıhtılaşma için zemin hazırlar.
1. Enzimatik Proteoliz
RENNİN (KİMOZİN)
Rennin:
Peynir yapımı sırasında sütün kesilmesi için kullanılan enzim.(1)
Peynir teknolojisinde yaygın olarak kullanılan, proteolitik aktivitesinden faydalınan enzimdir. Misellerinin destabilizasyonuna sebep olan K-kazein üzerine etkilidir.

Kimozin:
Kimozin=Rennin’dir. Fakat midedeki Renin enzimi ile Rennin enziminin sürekli karıştırılması sonucu Latince mide sıvısı olan “Chymus” sözünden türetilerek Chymosin sözcüğü kullanılmaya başlanmıştır. Günümüzde uluslar arası enzimoloji sistematiğine Chymosin olarak girmiştir.(2)

Rennet:
Rennin+Pepsin+Tuzlar’ı içermektedir. Ticari preparattır.

RENNİN KAYNAĞI’
BioRen® şirketinin yaptığı araştırmaya gore yenidoğan buzağının ön midesinden salgılanan bileşim Kimozin ağırlıklı olup %95 Kimozin %5 Pepsin içerir. Hayvanın yaşının artması ile yaklaşık dokuz ay içerisinde oran tersine dönerek %10 Kimozin %90 Pepsin şeklini alır.(4)
Pepsin Kullanımının Sebebi

Pepsin, Kimozin’e göre daha düşük pH’da aktivite gösterdiği için sütün normal pH’sında pıhtılaşma süresini uzatır. Proteolitik aktivitesi yüksektir ve olgunlaşmada acı tat oluşumuna yol açar. Diğer yandan peynir olgunlaşmasında ortalama pH 4,9-5,2 olduğundan ve Pepsin’in ortalama pH’sının üzerinde olduğu için Pepsin ile imal edilenler Kimozin ile imal edilenlerden daha yavaş olgunlaşırlar, bu nedenle karışım olarak kullanılır.(6)

Kimi araştırmacılara göre Kimozin’in %90, Pepsin’in %10 olduğu Rennet preparatında proteoliz daha hızlı olduğu için peynirin olgunlaşma süresi kısalır.

Yapılan diğer çalışmalarda Rennet preparatında Pepsin kullanımının özellikle beyaz peynirde istenilen geleneksel tat oluşumuna yardımcı olduğu söylenmektedir.(7)
Enzimatik aşamada:
– pH: Enzimin substrata ilgisini artırır, pH’nın 6,7’den 5’e doğru düşmesi proteolizi hızlandırır.
– Isıl işlem: 65 derecenin üzerinde ısıl işlem agregasyon ve jelleşmeyi olumlu etkileyerek beta-laktoglobulin ve κK-kazein’in interaksiyonuna neden olurken bu aşamada substrat-enzim bağlanmasını güçleştirerek olumsuz etki yaratır. Enzimatik aşama 0 derecede hatta altında bile gerçekleşebilir.
– Enzim konsantrasyonu: Reaksiyon hızı ile doğrusal bir ilişki içerisindedir.
– İyonik kuvvet: İyonik kuvvet optimum olmalıdır ve sütün iyonik kuvveti bunu karşılar.

2. Agregasyon

Misellerdeki κK-kazein’in en azından %85’i Rennin etkisiyle parçalandıktan sonra stabiliteleri bozulan kazein miselleri iyon halinde kalsiyum varlığında birbirleriyle birleşerek gözle görünür pıhtılar oluştururlar.
3. Jelleşme

Miseller arasındaki çekim yetersizdir ve agregasyon için iyon halde kalsiyuma ihtiyaç vardır. Kalsiyumlar para-K-kazein’lerin negatif yüklü bölgeleri arasında köprü kurarak agregasyonu sağlarlar. Böylece Dikalsiyum-para kazein oluşur. Ca+2 aktivitesinin artması agregasyon ve jelleşmeyi hızlandırır.(9)
Avantajları
– Sürekli buzağı kesimi engellenir
– Daha çok üretim yapılabilir
– Standart kalitede ürün ve maksimum verim sağlanabilir
– Enzim saflığı yüksek olduğu için ve Pepsin içermediği için olgunlaşma sırasında bunlardan kaynaklı sorun çıkmaz
– Kalitesiz şirden üretiminden kaynaklı sorunlara rastlanmaz

Riskleri
– Rekombinant DNA, maya veya bakteri hücre kalıntılarına rastlanabilir
– Pahalıdır
– Toksikolojik ve mutajenik etkileri olabilir.(11)

RENNET KULLANIMINA ALTERNATİF YÖNTEMLER
Sütün asitle pıhtılaştırılması;
Sütün asitle pıhtılaştırılması sonucu randımanı yüksek, yumuşak, su içeriği yüksek peynirler elde edilebilir (örn. lor). Fakat pıhtılaşma niteliği azalır. Peynir altı suyu ayrımı zor olur ve olgunlaşmada acı tat görülebilir.

Mikrobiyal mayalar;
Rhizomucor miehei, R. pusillus ve Cryphonectria parasitica sütün pıhtılaştırılması için kullanılmıştır, fakat performansları çok düşüktür.(12)

1.7-2.3 PEPSİN

5.3-6.3 KİMOZİN

7+İNAKTİF(pepsin)
K-kazein
rennet
Phe Met105-106
para-K-kazein
(kolloidal)
glikomakropeptit
(çözünür)
para-K-kazein
Ca+2
dikalsiyum para kazein
(jel)
REFERANSLAR
1. “Uluslararası Rekabet Teknolojileri: Biyoteknoloji”, TÜSİAD Rekabet Stratejileri Dizisi, 7, Aralık 2000, s.190 http://www.tusiad.org.tr/__rsc/shared/file/uart.pdf Erişim Tarihi: 21.12.2014

2. Üçüncü, M. (2004). A’dan Z’ye Peynir Teknolojisi (Cilt I). Meta Basim. Bornova, Izmir, s.74.

3. “Gıda Ürünleri: Doğal Şirden Mayası”, http://www.biokimkimya.com/content.asp?id=14&v=c&d=p&pid=1085&l=tr Erişim tarihi: 21.12.2014

4. “Gıda Ürünleri: Doğal Şirden Mayası”, http://www.biokimkimya.com/content.asp?id=14&v=c&d=p&pid=1085&l=tr Erişim tarihi: 21.12.2014

5. Dervişoğlu, M., & Aydemir, O. & Yazıcı, F., (2007). Peynir Yapımında Kullanılan Pıhtılaştırıcı Enzimler ve Kazein Fraksiyonları Üzerine Etkileri. Gıda Dergisi,32(5), s.242.

6. Üçüncü, M. (2004). A’dan Z’ye Peynir Teknolojisi (Cilt I). Meta Basim. Bornova, Izmir, s.81.

7. “Peynirlerde Mayalama”, http://www.diatek.com.tr/Makale-Yontem/Gida-Hijyeni-ve-Guvenligi/Peynirlerde-Mayalama_190.htm Erişim tarihi: 20.12.2014

8. Fox PF. 2002. Exogenous enzymes in dairy technology. In Handbook of Food Enzymology JR Whitaker, AGJ Voragen and DWS Wong (eds), pp. 209–301, Marcel Dekker Inc., New York, USA. aktaran Dervişoğlu, M., & Aydemir, O. & Yazıcı, F., (2007).

9. Koçak, C., & Devrim, H., (1989) “Isıl İşlemin İnek ve Koyun Sütlerinin Peynir Mayası ile Pıhtılaşma Yeteneği Üzerine Etkisi”, GIDA, 14(1), s. 3-4.

10. Ulusu, Y. (2012). “Endüstriyel Kullanım Amaçlı Kimozin Enziminin Alternatif Bir Sistemle Rekombinant Olarak Üretilmesi, Saflaştırılması ve Karakterizasyonu”, Gaziosmanpaşa Üniversitesi, Yayımlanmamış Doktora Tezi, s. 9.

11. Dervişoğlu, M., & Aydemir, O. & Yazıcı, F., (2007). Peynir Yapımında Kullanılan Pıhtılaştırıcı Enzimler ve Kazein Fraksiyonları Üzerine Etkileri. Gıda Dergisi,32(5), s.241-249.

12. Fox, P. F., & McSweeney, P. L. (1998). Dairy chemistry and biochemistry. Springer., s.385

TEŞEKKÜRLER…

Fermentation Lab Reports‎ > ‎Cheese‎ > ‎Cheese v4

It is generally quite straight forward to locate the sources of enzymes; the natural sources of enzymes are where nature needs them. It comes as no surprise that rennet had traditionally been isolated from the fourth stomach of young calves because digestion by suckling calves is nature’s primary way of processing cow milk

Although rennet is naturally excreted from a calf’s stomach lining, extracting it from its natural source is not economical. Other proteases can also convert casein to para-casein, but their action does not stop there. They further degrade the curd to soluble subunits. Fortunately, large quantities of rennet of consistent quality can now be produced easier and cheaper in a well controlled environment by microbial fermentation. A word of caution is in order here. Enzymes as a class of chemicals are not generally considered as dangerous, toxic, nor poisonous; they do not cause skin irritations or burns as acids or bases. Some exceptions are proteases that catalyze the breakdown of protein molecules to amino acids components. Because meat is mainly protein, protease can digest the soft moist sections of the skin. We can all imagine how that is going to feel.

Lactic acid bacteria (LAB) are widely used in the production of fermented dairy products (FDP) due to their specific metabolic activities. The production of lactic acid is essential for the production of FDP and the development of their typical flavor. Acidification, production of organic acids, and other antimicrobial substances, such as bacteriocins, contribute greatly to the preservation of FDP by inhibiting pathogens and other contaminants.

The transformation of lactose by lactic cultures improves the digestibility of FDP. Various metabolic and enzymatic activites of LAB lead to the production of volatile substances,which contribute to flavor, aroma and texture developments in FDP. The harder the cheese, the more milk is required to produce it. For one kilo of cream cheese, 4- 5 litre milk is required. For hard cheese, it is triple the quantity of milk.